脱氮硫杆菌硫转移酶SoxAX的建模及分子对接

硫氧化酶系统(Sulfur oxidizing,Sox)在脱氮硫杆菌(Thiobacillus denitrificans,Td)的硫代谢过程中起着至关重要的作用,其核心为SoxAXYZB,硫化物需先经SoxAX蛋白催化并转移到SoxYZ上才能进行Sox通路后续的硫氧化反应,而目前尚无脱氮硫杆菌SoxAX蛋白结构解析的报道.本文采用反向折叠法构建了SoxAX蛋白的二聚体结构并验证其合理性,并通过分子对接实验探讨SoxAX蛋白模型与硫代硫酸盐、硫化氢和亚硫酸盐等不同底物结合在构型与能量上的差异.结果表明,构建的SoxAX二聚体蛋白结构相对合理,氢键是维持SoxAX二聚体结合的主要作用力,10个短强氢键和1个π键作用力参与维持二聚体结构的稳定,SoxA的Arg160等6个残基及SoxX的Asn15等8个残基对维持二聚体结构有重要作用.分子对接试验显示氢键是维持底物与SoxAX结合的主要作用力,与底物结合的关键氨基酸为Arg210、Cys214和Gln217.在三种底物与酶结合的亲和力中以硫化氢最高、硫代硫酸盐次之、亚硫酸盐最低.