Neuritin结构组成分析及其相互作用蛋白生物信息学预测

目的 对Neuritin的理化性质及结构组成,蛋白质相互作用网络进行生物信息学预测分析,为进一步研究Neu-ritin 的功能和作用机制提供新的思路与方向.方法 应用 Protscale 和 ProtParam、TMHMM、SignalP、PSORT Ⅱ、Net-NGlyc、NetOGlyc和Netphos等软件,分析Neuritin的理化性质、跨膜结构、信号肽结构、亚细胞定位以及翻译后修饰位点;利用Protean、tFold以及AlaphFold等软件和数据库,分析Neuritin的二级和三级结构;同时,利用STRING数据库构建Neuritin蛋白质相互作用网络.结果 Neuritin的相对分子质量为15 332.77,理论等电点(PI)为6.54.不稳定系数27.26,属于较稳定蛋白;脂肪系数98.31;总平均亲水性0.208,属于疏水性蛋白;Neuritin表达产物N端27个氨基酸为信号肽,C端27个氨基酸为GPI锚定序列,为跨膜区;其亚细胞定位及可能性分别为胞外(34.8％)、细胞膜(34.8％)、内质网(17.4％)及高尔基体(13.0％);无N糖基化及0糖基化位点,存在11个磷酸化位点;由5段α-螺旋构成其主体结构;相互作用蛋白网络包括离子型谷氨酸受体AMPA(Gria)家族、嗅觉介导素(Olfm)家族等10个蛋白.结论 Neuritin为经典的分泌蛋白,具有多个磷酸化氨基酸残基的潜在位点,整体呈现疏水性质,可能通过Gria蛋白家族发挥兴奋性突触传递作用,通过Cacng2蛋白调控胞内钙通路产生生物学效应,本研究为进一步探讨Neuritin的功能及发挥作用的机制提供了依据.