果胶裂解酶PelC基因在原核和真核细胞中的表达

对原核E.coliBL21(DE3)-pET28a-PelC和真核GS115-pPIC9K-PelC工程菌的表达效果进行初步研究。结果表明:原核E.coliBL21(DE3)-pET28a-PelC工程菌表达果胶裂解酶,分子量约44ku;诱导表达19h后,果胶裂解酶活性在温度50℃、pH值5.4时,达到峰值,胞内表达酶活为24.01U/mL。真核GS115-pPIC9K-PelC工程菌分泌表达果胶裂解酶,分子量为43ku;诱导表达60h后,果胶裂解酶活性在温度50℃、最适pH值5.4时达到峰值,活力最高为14.2U/mL。两种表达系统的酶活比较,为以酶法脱胶方式改进传统酸碱脱胶工艺,推动绿色菠萝叶麻纺织产业打下基础。