Über die Bindungen zwischen Chromophor und Protein in Biliproteiden, II. Nachweis von Cystein als bindende Aminosäure in B-Phycoerythrin

B-Phycoerythrin aus Porphyridium cruentum wird mit Pepsin zu Bilipeptiden abgebaut. Aus einem Gemisch kurzkettiger Bilipeplide (Fraktion I) wird der Galienfarbstoff zusammen mil dem N-terminalen Cystein beim Edman-Abbau abgespalten. Der weitere Pepsin-Abbau fuhrt zu einem Tripeptid (Fraktion 2), das den Gallenfarbstoff, Cystein, Valin und Leucin enthalt. Beim Edman-Abbau entsteht das rote Produkt 1. Als Bindungstelle an der Seiten- kette von Ring A des Farbstoffs wurde die Thiolgruppe von Cystein ermittelt. Bonding between Chromophore and Protein in Biliproteins, II. - Detection of Cysteine as Binding Amino Acid in B-Phycoerythrin B-Phycoerythrin from Porphyridium cruentum is degraded to bilipeptides by pepsin. The bile pigment is removed by Edman degradation together with N-terminal cysteine from a mixture of small bilipeptides (fraction I). Further pepsin digestion yields a tripeptide (fraction 2) containing the bile pigment, cysteine, valine, and leucine. Edman degradation leads to the red product 1. The thiol group of cysteine was recognized as the binding group at the side chain of Ring A of the bile pigment.