脱氮硫杆菌硫化合物载体SoxYZ蛋白的同源建模和结构分析

脱氮硫杆菌(Thiobacillus denitrificans)中的Sox蛋白在硫代谢过程中起着至关重要的作用,硫化合物需先与硫氧化基因族(SoX)编码的蛋白质SoxYZ二聚体共价连接后才能与其他酶发生相互作用.利用同源建模法构建硫化合物载体SoxYZ蛋白的二聚体结构并验证了其合理性.二聚体相互作用分析发现SoxYZ蛋白的溶剂可及表面积(solvent accessible surface,SAS)为10 922.9 (A)2,疏水率为50.85％;亚基SoxY和SoxZ界面处共含有12个氢键和1个Ⅱ键来维持其三维结构的稳定性;二聚体表面呈现明显的正负电势互补,两亚基界面处氨基酸残基的VDW作用能和静电作用能分别为-80.925 13kcaL/mol和-323.856 57kcal/mol,这说明静电作用是二聚体形成的主要驱动力;SoxZ亚基的残基Thr28、Arg31、Lys32、Ser64、Gly65、Va166、Ser67对SoxY亚基活性位点构象的稳定有重要作用.