手性二苯丙氨酸组装体的纳米结构研究

手性作为多肽分子的基本属性,已被证明可以用于调控多肽超分子体系的结构和性能,但目前关于手性对分子到超分子层次的作用机制的影响仍知之甚少.本文以β-淀粉样蛋白(Amyloid-β protein,Aβ)的核心识别序列二苯丙氨酸(Diphenylalanine,L-Phe-L-Phe)为研究对象,探索了L-Phe-L-Phe(FF)与对映体D-Phe-D-Phe(ff)的自组装体和共组装体的纳米结构变化,并对其分子间相互作用方式进行了分析.结果表明:FF和ff自组装形成了相似的纳米纤维结构,其手性主要影响肽分子间以及肽分子与水分子间的相互作用;相比于自组装,在FF和ff的共组装体中,X射线衍射(X-ray Diffraction,XRD)分析证实了新的晶相形成.上述研究对理解淀粉样纤维的形成机制和多肽超分子材料的设计有很好的借鉴意义.