Les injections intra-articulaires de plasma riche en plaquettes (PRP) sont en plein essor dans les pathologies musculosquelettiques, particulièrement dans la gonarthrose. Leur effet est principalement attribué aux facteurs de croissances (FC) et cytokines libérés par les plaquettes. La plupart de ces facteurs sont dits Heparin-Binding (FHB) car ils peuvent lier des éléments matriciels d’origine glycanique, les glycosaminoglycanes (GAG). Ces polysaccharides linéaires complexes sont classés en quatre familles, dont les Héparanes Sulfates (HS). Les HS ont des capacités spécifiques à interagir et réguler les FHB, liées à la complexité de leur structure chimique, en particulier à leur profil de sulfatation, évolutif au cours de l’âge ou de processus physiopathologiques. Des études préliminaires suggèrent que l’activité anabolique sur les tissus articulaires du PRP provenant de sujets âgés et arthrosiques serait réduite par rapport au PRP du sujet jeune et sain. Notre hypothèse est que la composition en GAG du PRP, ainsi que leur capacité d’interaction avec les FHB, pourraient influencer l’effet thérapeutique du PRP. Notre objectif principal était de comparer les caractéristiques structurales et fonctionnelles des GAG de PRP de donneurs sains (PRP CT) et arthrosiques (PRP A). Les PRP CT ont été obtenus par dons de sang provenant de l’Établissement français du sang. Les PRP A étaient issus de patients présentant une gonarthrose symptomatique inclus dans la cohorte monocentrique BIOGO (CHU Henri Mondor). Tous les PRP ont été préparés à partir du kit RegenBCT®, et caractérisés par la mesure de leurs concentrations en FC (FGF2, VEGF et PTN) et cytokines (IL6, IL8 et IL1ß) par des kits de dosage Elisa. Les GAG totaux ont été extraits et quantifiés par test DMMB. Les longueurs des chaînes de GAG totaux et des HS ont été comparées entre les groupes par migration sur gel d’acrylamide. Des tests de liaisons compétitives ont permis d’exprimer l’IC50 des GAG pour le FGF2, PDGFbb, VEGF et PTN, correspondant à la concentration nécessaire à l’inhibition de 50% de la liaison de ces FC à l’héparine immobilisée. Quarante-cinq PRP CT et 21 PRP A ont été étudiés. Les concentrations d’IL8 et de FGF2 étaient augmentées dans le PRP A (IL8 : 22,3 ± 18,9 pg/mL vs 3,6 ± 3,3 pg/mL pour les PRP CT ; p < 0,05 ; FGF2 : 18,1 ± 11,6 pg/mL vs 8,5 ± 5,3 pg/mL ; p < 0,01). De même, la concentration de GAG totaux était plus importante dans les PRP A (7,5 ± 4,3 μg/mL vs 2,9 ± 1,6 μg/mL de PRP CT ; p < 0,0001), sans qu’aucune corrélation significative ne soit trouvée avec les données démographiques (âge et sexe). Les profils de migrations des GAG sur gel étaient qualitativement différents entre les groupes. L’affinité des GAG de PRP A était 20 fois plus forte pour PTN (IC50 = 231 ± 143 μg/mL vs 5540 ± 4870 μg/mL de PRP CT ; p < 0,01). Notre étude confirme la présence de GAG dans les PRP, mais également l’existence de différences quantitatives, structurales et fonctionnelles entre les GAG de PRP CT et de PRP A. L’impact fonctionnel de celles-ci devra être évalué sur les métabolismes chondrocytaire et synoviocytaire, afin d’identifier si les effets thérapeutiques du PRP peuvent être modulés voir médiés par leur composante glycanique.
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