Introduction (contexte de la recherche) Le kaki (Diospyros kaki) est un fruit exotique sucré de la famille des Ébénacées. Il est originaire de Chine et se cultive au Japon, en Corée, en Turquie, au Brésil et autour de la Méditerranée. On les retrouve sur les tables à Noël. Quelques cas d’allergie ont été rapportés dans la littérature. Bien qu’aucun allergène ne soit présent dans la banque de données de l’IUIS/WHO, des allergènes ont été décrits, une PR10, une isoflavone réductase, une profiline, une protéine de 30kDa et une autre de 60kDa. Une LTP et des CCD (Cross-reactive Carbohydrate Determinant) ont aussi été évoqués comme allergènes probables et plus récemment une chitinase et une thaumatin-like protein (TLP). Objectif Identifier les allergènes du kaki. Méthodes Analyse allergomique, soit l’étude de l’immunoréactivité IgE de patients allergiques au kaki par western-blot sur des extraits de pulpe et de peau de kaki séparés par électrophorèse en 1 et 2 dimensions suivie de l’identification des protéines allergèniques par spectrométrie de masse. Résultats Les réactivités IgE de sept patients allergiques au kaki ont été explorées. Elles sont observées pour 5 d’entre eux dans une zone de masses moléculaires de 16 à 25kDa. Le 6e patient présente de faibles réactivités s’étalant de 20 à 90kDa typiques de réactivités CCD. Le 7e patient est faiblement positif. En 2 dimensions les protéines immunoréactives 16–25kDa se répartissent en 1 spot acide et un autre neutre correspondant à une TLP, 7 spots cationiques correspondant à des chitinases et une cyclophiline. Conclusions Étant donné l’augmentation de la production et de la consommation de ce fruit qui constitue un apport de vitamine C en hiver, la sensibilisation allergique risque d’augmenter. Les TLP sont des PR5 (pathogenesis related 5), allergènes dans de nombreuses espèces végétales, pollen et aliments, donc à risque de réactions croisées. Les chitinases sont aussi des protéines PR réparties dans différentes classes (PR3, 4, 8 et 11). La caractérisation des nouveaux allergènes, TLP, chitinase et cyclophyline dans le kaki nécessite d’être finalisée par la production de protéines recombinantes et l’évaluation de leur prévalence.

Chicken meat allergy (ChMA) has an estimated incidence of 0.6%–5%.1 Symptoms range from mild oral syndrome to systemic reactions. Individual sensitization profiles remain poorly understood. The objective was to exhaustively and individually explore the clinical parameters (Table 1) and the IgE repertoire of five children (P1 to P5, 6–12 years old) with primary ChMA, without egg allergy, in order to compare clinical and IgE sensitization profiles. IgE repertoires were evaluated using multi-allergen chip (ALEX2©), dotline immunoassay on selected purified proteins, allergomic analysis, that is, two-dimensional (2D) gel electrophoresis of cooked chicken breast meat extract followed by IgE immunoblot (Figure 1A; Figure S1) and identification of allergens by liquid chromatography (LC) and mass spectrometry (MS) (see Methods in Data S1). Patients developed ChMA as the result of a break in tolerance. The skin prick test (SPT) and oral food challenge (OFC) were positive using chicken breast meat, poached and grilled. As depicted in 1D and 2D western blots (WB) (Figure 1D; Figure S1), profile complexity was low for P1 and P2, high for P4 and P5, and intermediate for P3. Proteins present in 30 excised gel spots matching 2D IgE-reactivities were identified by LC/MS/MS analysis (Figure S1). Out of 95 different proteins identified, 25 were considered to be the most relevant allergen candidates (Figure 1B) (see explanations in Data S1). Nine proteins corresponded to known allergens. Gal d 3, an allergen of mainly, but not only, egg white, is restricted to P2 and P3 and hemoglobin to P4 and P5. Gal d 7, 9, 10 and triose phosphate isomerase are potential allergens for P2, P3, P4 and P5. Gal d 5, also described in egg and chicken meat, is recognized by P5 only and Gal d tropomyosin by P4 only. Gal d 7 was found for all patients in WB and also in a dot/line immunoassay (Figure 1C), in agreement with its major characteristic.2 IgE reactivity to parvalbumin, not explored in 2D WB because the protein is not present in chicken breast,3 was shown to be recognized by five patients by the dot/line immunoassay. Ten chicken candidate allergens already described as allergens in other animal sources (fish, crustaceans, cattle, worms, mites, and insects) were identified, such as troponin and cofilin-2, candidate allergens for all five patients. Patients P3 and P4 are allergic to other fowl (turkey and duck) and P3 is allergic to tuna fish, likely because of reported IgE cross-reactivities between known allergen families such as parvalbumin or myosin light chain,2-5 but also other uncharacterized allergens. Some of these, mainly muscle proteins, are proposed as candidate allergens. As these proteins are part of large protein complexes, they might be processed together leading to a joint/synergistic Th2 sensitization. The ALEX2© multiplex assay (Table 1) detected reactivities to fish parvalbumin, probably as a consequence of IgE cross-reactivity not systematically related to allergy-induced symptoms. Finally, six additional putative IgE reactive proteins, not reported in animal food allergies, were found and some of them, like ATP synthase, malate dehydrogenase, and phosphoglycerate kinase, include allergens in plants and molds exhibiting more than 50% sequence identity with chicken orthologs. Chicken allergens with potential cross-reactivity with fish or crustacean are mentioned in Figure 1B either because they were reported cross-reactive in literature1, 6 or because they share more than 60% sequence identity (Uniprot Blast and Align). Allergens and patient overlaps are represented in a Venn diagram (Figure S2) and location of candidate allergens is shown on 1D WB (Figure 1D). In conclusion, the allergomic study, performed with the sera from five ChMA children, showed highly diversified sensitization profiles with no correlation with clinical severity evaluated by symptoms, SPT, sIgE, OFC results, and potential cross-reactivities. The 25 candidate allergens pointed out pave the way for the identification of additional clinically relevant allergens as an approach to patient endotyping and stratification. Conceptualization, writing original draft, review and editing: T. Guiddir, A. Nemni; 2D electrophoresis, western blot, protein spotting and data interpretation, writing, review and editing: H. Sénéchal, P. Poncet, M-A. Selva; Data processing, review and editing: R. Couderc, B. Baudin; Production of reagents, review and editing: I. Swoboda, C. Hilger, A. Kuehn; Serum laboratory analysis: Y. Chantran: Supervision of proteomic analysis from experiment design to data interpretation, review and editing: S. Yen-Nicolaÿ; Tryptic digestion, LC/MS analysis and data processing: G. Ruellou and T. Vrai. No funding. A-C. de Ménibus, A. Alsagaff, C. Billard-Larue. The authors declare no conflicts of interest for this article. The data that supports the findings of this study are available in the supplementary material of this article. Data S1. Please note: The publisher is not responsible for the content or functionality of any supporting information supplied by the authors. Any queries (other than missing content) should be directed to the corresponding author for the article.

Introduction (contexte de la recherche) Cas d’un enfant de 11 ans, ayant présenté une anaphylaxie à l’ingestion d’un Twinuts®, en phase de maintenance d’induction de tolérance (ITO) sous forme d’un M&Ms® 1 jour sur 2. Diagnostic d’une allergie à l’arachide isolée à 1 an, devant une réaction oFass5 grade 2 à l’ingestion de Curly®. Après deux nouvelles réactions similaires avec des cacahuètes et des IgE spécifiques en augmentation, un protocole d’ITO est débuté à 5 ans, avec une progression lente car dégoût et réactions par accidents d’exposition au domicile. La dose de maintenance d’une cacahuète par jour (800 mg d’arachide) est atteinte à 9 ans, sous forme d’un M&M's® par jour, avec bonnes tolérance et observance. Biomarqueurs en début d’ITO : rArah1=2,53 ku/L, rArah2=17,3 ku/L, rArah3=0,18 ku/L. Janvier 2021 : rArah2=89,4 ku/L, rArah1=43,5 ku/L, rArah3=2,08 ku/L, rArah6=92,70 ku/L. Janvier 2023, 1ère anaphylaxie (oFass5 grade 3) avec une demie cacahuète non enrobée, sans cofacteur retrouvé. Reprise d’un M&M's® sans réaction. Quelques jours après, 2ème anaphylaxie (oFass5 grade 4) avec un Twinuts®, sans cofacteur retrouvé. Reprise d’un M&M's® entier sans réaction. Avril 2023 : rArah1=164 ku/L, rArah2=201 ku/L, rArah3=13,5 ku/L, rArah6=195 ku/L. Objectif Étudier l’immunoréactivité IgE de patients allergiques à l’arachide vis-à-vis d’extraits de cacahuète naturelle, Twinuts® et M&M's®. Méthodes Nous avons questionné les industriels sur le processus de fabrication et la composition du Twinuts® et du M&M's®, mais sans réponse. L’ensemble des ingrédients du Twinuts® ont été reconsommés sans réaction. Nous avons décidé de réaliser un Western Blot afin de déterminer les différences de réactivités IgE vis-à-vis des contenus en protéines extraites de ces 2 produits comparativement à l’arachide native. Résultats Les réactivités IgE vis à vis de l’arachide et du Twinuts® se ressemblent et elles sont moindres vis à vis des M&M's®. Il pourrait s’agir d’une absence (ou moindre concentration) d’Arah1 et Arah3 dans le M&M's® en se basant sur les masses moléculaires. Conclusions Ces différents examens nous ont fait modifier notre protocole de maintenance sans M&M's® afin de ne pas réduire l’exposition aux différentes protéines d’arachide.

Introduction (contexte de la recherche) L’allergie au céleri fait partie des allergies alimentaires les plus fréquentes en Europe du Nord, avec une prévalence allant jusqu’à 0,45 % dans la population adulte [1] et faible chez l’enfant [2]. Elle entraîne principalement un syndrome oral dans le cadre des syndromes pollens-aliments, mais des anaphylaxies sont rapportées, avec une prévalence allant jusqu’à 6 % en Europe chez l’adulte et 0,9 % chez l’enfant parmi les réactions anaphylactiques enregistrées1 avec des descriptions liées à PR10 mais également avec d’autres protéines parfois difficiles à mettre en évidence. Objectif Nous rapportons le cas d’une patiente de 15 ans, sans antécédent particulier, notamment pas de rhino-conjonctivite allergique, ayant présenté deux anaphylaxies au céleri avec un bilan allergologique initial négatif. Méthodes Consommation de céleri rémoulade, une heure après, elle présente une réaction oFASS-5 grade 4. L’évolution a été favorable après l’administration d’adrénaline. Un cofacteur a été mis en évidence (AINS).Un an après, la patiente consomme du céleri rémoulade, poisson, blé, tomate, légumes, banane, yaourt. Quinze minutes après, elle présente une réaction oFASS-5 grade 4 avec modification de la tryptase (9,9 ug/L à H6 ; basale à 3 ug/L). Évolution favorable après administration de desloratadine. Résultats Les explorations allergologiques réalisées après ces anaphylaxies mettent en évidence : pour les pneumallergènes, les tests cutanés étaient positifs pour les acariens, noisetier, armoise, plantain et fléole. Les IgE spécifiques étaient positives pour l’armoise à 6,18 kU/L et pour nArt v1 à 22,2 kU/L et nArt v3 à 0,14 kU/L. La puce ALEX était positive pour les graminées, bouleau, armoise, plantain et acariens.Les médicaments ont également été testés négatifs.Pour les trophallergènes, tests cutanés négatifs et IgE spécifiques céleri : 0,35 kU/L. Le western blot pour le céleri était positif pour la défensine du céleri Api g7 qui croise avec Art v 1. Conclusions Il est possible d’évoquer une allergie au céleri devant un tableau clinique évocateur, en cas de sensibilisation à la défensine de l’armoise, même si le bilan allergologique pour le céleri est négatif.

Une allergie alimentaire croisée entre viande de volailles et poisson a été décrite, mais son extension à la viande de canard n’est pas connue. Description d’une allergie alimentaire au poulet, à la dinde, au canard, et au poisson. Étude par immunoblot. Patient de 17 ans présentant une rhino-conjonctivite aux pollens de graminées, une anaphylaxie de grade 3 après consommation d’une crêpe au sarrasin, une gêne pharyngée systématique à l’ingestion de poulet et occasionnellement de poisson, et une dyspnée après consommation de magret de canard. Les tests cutanés sont très positifs pour les viandes de poulet, dinde et canard crues et cuites, négatifs pour l’œuf. Les taux d’IgE spécifiques sont de 3,42 kU/L pour la dinde, 20,30 kU/L pour le poulet, 2,42 kU/L pour les plumes de poule, 18,90 kU/L pour les protéines sériques de poulet, et 6,63 kU/L pour le cabillaud. Des immunoblots retrouvent un profil de sensibilisation complexe, avec une fixation sur une douzaine de protéines de masse moléculaire relative (Mr) 14 à 70 kDa dans la viande de poulet, et sur plus d’une dizaine de protéines de Mr 12 à 50 kDa dans la dinde et de Mr 12 à 90 kDa dans le canard. Le nombre de bandes est plus important pour les viandes cuites ou rôties que crues. Dans le poulet cuit, un doublet de 28–30 kDa pourrait correspondre aux allergènes triose-phosphate isomérase, adénylate kinase ou glutathione S transférase : le premier a été décrit comme allergène du poulet et les deux autres dans des poissons. Une fixation dans les 20–25 kDa pourrait correspondre à la chaîne légère de la myosine Gal d7, croisant avec ses homologues de la dinde, de l’oie et du canard. Dans la dinde et le canard, plusieurs bandes situées dans des zones de Mr voisines de celles du poulet laissent aussi entrevoir d’autres possibilités de réactions croisées. L’alpha-livétine ne semble pas impliquée. Nous décrivons une allergie aux viandes de poulet, de dinde et de canard dont l’analyse en immunoblot met en évidence un profil de sensibilisation complexe. Le nombre des protéines impliquées est plus important dans les viandes cuites ou rôties que crues, et pourrait expliquer une diversité d’expressions cliniques.

Introduction (contexte de la recherche) Bien que de poulet représente 35 % de la consommation de viande dans le monde, l’allergie à la viande de poulet reste rare. Elle peut être le résultat d’une sensibilisation par ingestion de viande de poulet ou l’extension d’une sensibilisation par les oeufs et/ou les plumes. Objectif Exploration du répertoire des allergènes reconnus par les IgE de 5 patients allergiques à la viande de poulet (sans allergie aux œufs, P1 à P5). Méthodes Puce multi-allergènes (ALEX2©), immuno dotline sur certaines protéines purifiées et analyse allergomique (immunoprotéomique IgE), c’est-à-dire, électrophorèse 2D, immunoblot IgE suivies d’identification des allergènes par spectrométrie de masse. Résultats Les patients ont des symptômes cliniques en commun tels qu’œdème et urticaire, mais aussi spécifiques d’un patient allant de l’anaphylaxie à des symptômes muqueux avec des tests cutanés variables. L’analyse en immunoblot montre une grande diversité d’allergènes reconnus que ce soit en analyse 1D (SDS-PAGE) ou 2D, P1 et P2 étant les moins complexes et P4 et P5 les plus complexes. La superposition des profils de réactivités IgE montrent l’existence de réactivité communes (allergènes publics) et de réactivités plus spécifiques à l’individu (allergènes privés). Deux cent vingt neuf protéines totales sont identifiées en spectrométrie de masse dont 28 allergènes potentiels, 9 déjà décrits dans le poulet, 12 décrits dans d’autres sources allergéniques et 7 pas encore décrits. Gal d 7, la chaîne légère de la myosine, est reconnue comme allergène par les 5 patients et, outre les allergènes déjà décrits les résultats montrent 10 « nouvelles » protéines en tant qu’allergènes potentiels. Conclusions L’allergie à la viande de poulet implique plus que les 13 allergènes déjà décrits dans la littérature. Les profils de réactivité IgE observés ne sont pas associés à des tableaux cliniques de façon absolue mais la caractérisation des allergènes moléculaires permet de mieux comprendre les réactivités croisées potentielles avec d’autres sources allergéniques : autres volailles, poissons, crustacées ou insectes.

Des allergènes de la famille des gibberellin-regulated protein (GRP) sont décrits dans un nombre restreint de plantes : la pêche (Pru p 7), l’abricot japonais (Pru m 7), la cerise (Pru av 7), l’orange (Cit s 7), la grenade (Pun g 7), et aussi dans les grains de pollen de Cupressacées : cyprès de Provence (Cup s 7), cèdre du Japon (Cry j 7) et genévrier d’Ashe (Jun a 7). Ce sont des petites protéines cationiques de 7 kDa à activité anti microbienne et comportant 6 ponts disulfures, leur conférant une résistance aux protéases et à la chaleur. L’allergie au poivron (paprika, Capsicum annuum) est rare et le tableau biologique et clinique d’une patiente allergique au pollen du cèdre du Japon, à la pêche, à l’orange, à la pomme et à la pomme de terre ayant présenté un choc anaphylactique à deux reprises après l’ingestion de piment a conduit à la suspicion d’une sensibilisation aux GRP. Étudier une possible sensibilisation à la GRP de Capsicum annuum (piment ou poivron). Immunochimie analytique par immuno-empreinte en fixation directe ou par inhibition compétitive en utilisant des protéines naturelles ou recombinantes produites pour l’étude et dont la conformation est vérifiée par dichroïsme circulaire, spectrométrie de masse et résonance magnétique nucléaire. Tests d’activation des basophiles avec suivi de l’augmentation du marqueur CD203c. Un nouveau membre allergénique de la famille des GRP est décrit dans Capsicum annuum (poivron et piment) : Cap a 7. Des réactivités croisées sont retrouvées entre Cap a 7 et Cry j 7 ou Pru p 7. L’allergène est aussi présent dans Capsicum chinense. Tout comme Cry j 7 et Pru p 7 mais contrairement à la snakine-1 (GRP de pomme de terre), Cap a 7 recombinant est capable d’activer les basophiles de la patiente suggérant une pertinence clinique de l’allergène. Bien que les GRP soient présentes dans toutes les plantes, leur allergénicité est restreinte à certains genres ou taxons pour des raisons inconnues pour l’instant et qui pourraient être liées à leur exposition nécessitant des cofacteurs soit moléculaires (ligands spécifiques ou non) soit environnementaux.

But de l’étudeL’acérola est un fruit tropical 20 à 30 fois plus riche en vitamine C que l’orange. On trouve de l’acérola dans des comprimés ou des poudres vendus pour leur richesse en vitamine C et aussi sous forme de jus ou en additif dans des compotes ou jus de fruit. Excepté la mise en évidence d’une réactivité croisée d’une protéine non identifiée d’acérola avec Hev b 6 du latex, les allergènes de l’acérola n’ont pas été étudiés.Patients et méthodesLes protéines d’acérola ont été extraites à partir du fruit frais, d’un jus commercial et de poudre riche en vitamine C. Les allergènes ont fait l’objet d’une analyse allergomique incluant des immunoempreintes grâce à des patients documentés et l’identification des protéines par spectrométrie de masse.RésultatsLes immunoempreintes IgE réalisées avec des patients sensibilisés aux lipid transfer protein (LTP) présentent une réactivité IgE dans les faibles masses moléculaires correspondant aux LTP. En revanche, ni gibberellin-regulated protein (GRP), ni PR10 et ni profiline allergéniques ne sont révélées. La présence de LTP est confirmée par l’utilisation d’anticorps anti-LTP de pêche et par leur identification dans les extraits de fruit frais et de jus commercial par spectrométrie de masse qui révèle, en outre, de nombreux allergènes potentiels. On peut aussi détecter la présence de LTP dans la poudre riche en vitamine C.ConclusionLe jus d’acérola et les produits dérivés contenant de l’acérola comportent donc un risque certain pour les patients sensibilisés aux LTP.

About 10 years ago, a protein family was shown for the first time to contain allergenic members, gibberellin-regulated protein (GRP). The first reported member was from peach, Pru p 7. One can hypothesize that it was not detected before because its physicochemical characteristics overlap with those of lipid transfer protein (LTP), a well-known allergen, or because the exposure to GRP increased due to an increase in the gibberellin phythormone level in plant food, either exogenous or endogenous. Like LTPs, GRPs are small cationic proteins with disulfide bridges, are resistant to heat and proteolytic cleavage, and are involved in the defense of the plant. Besides peach, GRP allergens have been described in Japanese apricot (Pru m 7), sweet cherry (Pru av 7), orange (Cit s 7), pomegranate (Pun g 7), bell pepper (Cap a 7), strawberry (Fra a GRP), and also in pollen with a restriction to Cupressaceae tree family (Cup s 7, Cry j 7, and Jun a 7). IgE cross-reactivities were described between GRPs, and the reported peach/cypress and citrus/cypress syndromes may therefore be explained because of these GRP cross-reactivities. GRPs are clinically relevant, and severe adverse reactions may sometimes occur in association with cofactors. More than 60% and up to 95% sequence identities are calculated between various allergenic GRPs, and three-dimensional models show a cleft in the molecule and predict at least three epitopic regions. The structure of the protein and its properties and the matrix effect in the original allergenic source should be unraveled to understand why, despite the ubiquity of the protein family in plants, only a few members are able to sensitize patients.

Hymenoptera venoms contain many substances with toxic properties causing inflammation at sting location. Biogenic amines, enzymes and mast cell degranulating peptides are identified in Apidae and Vespidae venoms. In Formicidae, alkaloids are involved. These substances have also hemolytic, cytolytic and for some of them neurotoxic properties. Numerous allergens are identified especially in bee venom. Phospholipase A 2 (Api m 1) and hyaluronidase (Api m 2) are major allergens. Other allergens playing a major role in bee venom sensitization are mellitin (Api m 4), dipeptidylpeptidase (Api m 5) and the more recently described icarapin (Api m 10). In total, twelve bee venom allergens are registered in the international nomenclature. In Vespidae, major allergens are phospholipase A 1, hyaluronidase and the antigens 5. These allergens are more or less shared between Vespula, Polistes and Vespa species, which makes accurate diagnosis by means of serology particularly difficult. Ant venoms are less studied: essentially a phospholipase (Sol i 1) is described in the venom of Solenopsis species. The saliva of blood-sucking arthropods contains also many less well known components, except for mosquito where nine salivary allergens have been identified. All these allergens are often common to different species, explaining the high frequency of cross reactions observed in studies, as well in vivo as in vitro. These allergenic similarities may also explain cases of co-sensitization between hymenoptera and diptera.. (C) 2021 Elsevier Masson SAS. All rights reserved.

Aim of the study. - Acerola is a tropical fruit 20 to 30 times richer in vitamin C than oranges. Acerola is found in tablets or powders commercially available for their richness in vitamin C and also in the form of juice or as additives in compotes and fruit juices. Besides a previous report on the existence of an IgE cross-reactivity of an unidentified acerola protein with Hev b 6 from latex no studies on acerola allergens have been performed. Patients and methods. - Acerola proteins were extracted from fresh fruit, commercial juice and a vitamin C-enriched powder. Allergens were studied by an allergomics analysis, including IgE immunoblots, using sera from documented patients followed by protein identification using mass spectrometry.Results. - IgE Immunoblots performed with patients sensitized to LTPs, showed IgE reactivities in low molecular mass corresponding to LTPs. In contrast, no allergenic gibberellin-regulated protein (GRP), PR10 and profilin were revealed. The presence of LTP was confirmed by the use of specific anti-Pru p 3 antibodies and their identification in fresh fruit and commercial juice extracts by mass spectrometry that further unravelled several putative allergens. LTP was also detected in vitamin C-enriched powder.Conclusion. - Acerola fruit and juice as well as derived products containing acerola carries a risk for LTP sensitized patients.(c) 2022 Elsevier Masson SAS. All rights reserved.

Espèce exotique envahissante, l’ambroisie à feuille d’armoise (Ambrosia artemisiifolia L.) constitue un enjeu de santé publique important en raison de son pollen fortement allergisant. Historiquement présente en Rhône-Alpes, la plante a aujourd’hui envahi les zones voisines. Nous présentons ici une estimation du nombre de personnes allergiques au pollen d’ambroisie en France, ainsi que des coûts directs et indirects associés, à l’échelle des établissements publics de coopération intercommunale (EPCI). Quatre relations exposition-risque exprimant la prévalence ( %) de l’allergie à l’ambroisie en 2017 en fonction des niveaux annuels modélisés de pollens d’ambroisie (N grains/m3 d’air) ont été construites grâce aux données mises à disposition par les ARS, ORS et Atmo de la région Auvergne-Rhône-Alpes. La prévalence de l’allergie sur la France entière a été estimée en appliquant ces relations à une cartographie nationale des niveaux annuels modélisés de pollens d’ambroisie. L’effectif obtenu a été multiplié par les coûts moyens annuels disponibles dans la littérature pour 3 postes de coûts : prise en charge, arrêts de travail et perte de qualité de vie. La prévalence de l’allergie à l’ambroisie en France est estimée entre 1,7 % et 5,4 % de la population, soit entre 1 115 000 et 3 504 000 personnes allergiques. Les fourchettes présentées traduisent les incertitudes associées aux données et à la méthode. Les plus fortes prévalences sont observées dans les EPCI d’Auvergne-Rhône-Alpes mais des prévalences du même ordre sont estimées en Bourogne-France-Comté, Provence-Alpes-Côte d’Azur et Centre-Val de Loire. Sur l’ensemble du territoire métropolitain, le coût annuel de la prise en charge est estimé entre 59 M€ et 186 M€, le coût des arrêts de travail est estimé entre 10 M€ et 30 M€ et le coût des pertes de qualité de vie est estimé entre 346 M€ et 438 M€. En France, l’ambroisie représente aujourd’hui un enjeu de santé publique dépassant la zone historiquement infestée. Nos estimations sont un outil d’aide à la prise de conscience de cette problématique. L’augmentation future de l’impact sanitaire et des coûts associés est inévitable si l’ambroisie poursuit sa propagation.

In France, 20 to 25% of the population are suffering from allergic disease. Respiratory allergies are the most frequent, especially in children, and are mostly due to pollen grains from trees and plants. Cross sensitizations between pollens and food are more and more frequent, and thus the symptom spectrum has broadened from respiratory to gastrointestinal, and even to anaphylactic shock in the presence of cofactors. Some allergenic protein families implicated in pollen-food allergy syndrome are well characterized from a molecular and a clinical points of view: PR-10 proteins, with the major allergen from Birch tree pollen, Bet v 1, as the most representative one, lipid transfer proteins, profitins and thaumatin-like proteins. Cypress-peach syndrome mechanism has been recently unraveled by discovering in cypress pollen a new allergen, Cup s 7, belonging to the gibberellin-regulated protein (GRP)family, which is responsible for the sensitization of many patients allergic to peach. The primary allergen of snakin/GRPs, Pru p 7, was first reported in peach in 2013, then in other fruits, i.e. japanese apricot, orange and pomegranate. Global warming induces a migration of the allergenic plant species toward the northern countries. It lengthens the pollination period and it increases the air pollution which in turn increases the allergenic capacity of the pollen grains and the sensitivity of the atopic patients. (C) 2020 l'Academie nationale de medecine. Published by Elsevier Masson SAS. All rights reserved.

Quelque soit l'espèce considérée, Cupressus sempervirens (Cups) en Europe, Cryptomeria japonica (Cryj) au Japon ou Juniperus ashei aux USA, l'allergie au pollen de Cupressacées augmente. Le pollen de Cups est impliqué dans les syndromes croisés cyprès/pêche ou cyprès/agrumes par les allergènes de la famille des protéines régulées par la gibbérelline (GRP). L'objectif du travail est de comparer 2 groupes de jeunes patients japonais allergiques au pollen de Cryj avec (n = 22) ou sans (n = 21) allergie aux fruits et étudier l'implication de la GRP du pollen de Cryj : Cry j 7 dans les réactivités croisées pollen/fruit. Sélection de groupes de patients japonais à l'hôpital National Sagahamira au Japon. Analyse allergomique avec immunoblot direct et compétitif, production d'allergènes recombinants et spectrométrie de masse. Un groupe 3 de jeunes patients japonais allergiques aux fruits seulement (n = 19) et un groupe 4 de patients européens allergiques au pollen de Cups (n = 29) constituent des contrôles supplémentaires. Cry j 7 est reconnu par 46 % des patients allergiques au pollen de Cryj et aux fruits (groupe 2) et par aucun des patients allergiques au pollen seulement (groupe 1). Cry j 7 recombinant inhibe la réactivité IgE à deux isoformes de Cry j 7 natif. Cry j 7 et Cup s 7 croisent. Un allergène acide, de faible masse, indépendant des sensibilisations croisées pollen/fruit est mis en évidence dans Cryj : la calmoduline. Les réactivités croisées pollen/fruits au Japon chez de jeunes enfants impliquent la pêche, les agrumes et la pomme. Des GRP allergèniques ont été décrites dans les deux premiers mais pas dans la pomme. La modélisation 3D de différentes GRP révèle des structures très semblables. En général, les différentes GRP croisent entre elles mais des différences subtiles d'affinité IgE pourraient exister. Le groupe 3 non sensibilisé au pollen de cèdre du Japon est allergique à des fruits différents : le kiwi et la banane. Le syndrome croisé pollen/fruit mis en évidence au Japon et impliquant une sensibilisation à Cry j 7, la GRP du pollen de Cryj est semblable à celui décrit en Europe avec Cup s 7, la GRP de pollen de Cups. Les fruits associés sont les mêmes.

L’allergie à la viande de poulet est rare et peut se manifester sous différentes formes. Elle peut être la conséquence d’un syndrome œuf-oiseau, d’une allergie primaire à la viande de poulet (sans sensibilisation aux œufs) ou encore se présenter comme un syndrome d’entérocolite induite par des protéines alimentaires. Nous rapportons 5 cas pédiatriques présentant une allergie IgE-médiée primaire à la viande de poulet. Chaque patient a bénéficié de Prick tests natifs à la viande de poulet, d’IgE spécifiques poulet (viande) et d’un Western Blot. Il s’agit d’une étude descriptive de 5 enfants, dont 4 garçons, âgés en moyenne de 8,6 ans qui ont tous présenté après la consommation de viande de poulet, une réaction allergique de grade 1 à 2, selon la classification de Ring et Messmer. Deux patients ont également présenté une allergie IgE-médiée confirmée aux autres volailles (canard et dinde) et 2 autres patients ont présenté une allergie IgE médiée confirmée au poisson. Chez nos 5 patients, les Prick tests, réalisés avec la viande de poulet native, sont positifs. Les IgE spécifiques à la viande de poulet sont élevées, en moyenne à 6,7 kU/l [0,92 – 12,10]. Une analyse protéique par Western Blot a été effectuée sur les sérums de nos 5 patients. Dans l’allergie primaire à la viande de poulet sans sensibilisation aux œufs, les différentes protéines en cause rapportées peuvent être la parvalbumine, l’hémoglobine, la chaîne légère de la myosine. En cas de réaction croisée avec le poisson, l’aldolase et l’énolase peuvent être impliquées. Lors d’une allergie à la viande de poulet, une allergie aux autres volailles et au poisson doivent être rechercher systématiquement.

Les protéines régulées par l’hormone de plante Gibbérelline (GRP pour Gibberellin-regulated protein) sont des allergènes dans 4 fruits (pêche, abricot japonais, agrumes et grenade) et dans le pollen d’au moins trois arbres de la famille des Cupressacées, le cyprès de Provence, le cèdre du Japon et le genévrier d’Ashe. Elles sont produites en réponse à un stress de la plante et possèdent une activité anti-microbienne. Ce sont des petites protéines cationiques, monomériques, non glycosylées avec 6 ponts disulfures, aux épitopes IgE conformationnels. Elles sont résistantes à la trypsine et à la chaleur. La séquence complète de Cup s 7 a été déterminée par Next Generation Sequencing. Elle corrobore la séquence d’un peptide interne obtenue par spectrométrie de masse et la séquence N-terminale obtenue par la technique d’Edman. Sa conformation lui donne une masse moléculaire apparente de 14 000 Da en conditions non réduites en SDS-PAGE, 8359 Da en centrifugation analytique et 6821 Da calculée à partir de la séquence. Elle sensibilise 40 % des patients allergiques au pollen de cyprès (PAPC) et la protéine purifiée active des basophiles de PAPC. Avec 66 % d’identité de séquences, des réactivités croisées IgE sont observées avec la GRP d’orange Cit s 7, de pêche Pru p 7 et de grenade Pun g 7, expliquant les syndromes pollen/aliments cyprès/pêche et cyprès/agrumes. La snakine-1, GRP de pomme de terre, non décrite comme allergène, partage 60 % d’identité de séquence avec Cup s 7, suffisant pour observer une réactivité croisée IgE mais pas suffisant pour activer des basophiles de PAPC Cup s 7+. Cup s 7 et Cry j 7 ont 92 % d’identité de séquence. La modélisation moléculaire 3D de Cup s 7 ou de Pru p 7 montre une crevasse dans la molécule, probable site d’interaction avec un ligand potentiel. Quatre épitopes peuvent être prédits. La sensibilisation aux GRP pourrait être un marqueur des syndromes pollen/aliments dont la prévalence augmente. L’hormone gibbérelline est utilisée comme traitement dans l’industrie agro-alimentaire. Ce traitement ou autre stress telle que la pollution pourraient entraîner la surproduction de GRP favorisant ainsi la sensibilisation d’individus prédisposés.

L’étiquetage des allergènes alimentaires est soumis à une réglementation européenne avec une liste de 14 allergènes à déclaration obligatoire (DO), dont le lait de vache (LDV). Nous décrivons le cas d’un garçon de 18 mois suivi pour une allergie IgE-médiée à seuil bas aux protéines de LDV, depuis l’âge de 6 mois. Après ingestion d’un biscuit au chocolat noir, fabriqué par une biscuiterie familiale dite « bio et artisanale », il a présenté une anaphylaxie de grade 2. Il consommait régulièrement ces mêmes biscuits sans manifestation allergique jusqu’alors. L’étiquette du produit, inchangée, mentionne un simple étiquetage de précaution : « peut contenir du lait ». Le reste des ingrédients est consommé par l’enfant sans réaction clinique. Les Prick-tests réalisés avec le lot du gâteau sont positifs pour la partie chocolatée du biscuit et négatifs pour le reste du biscuit. L’IgE caséine est à 25KU/L. Le service consommateur nous a informé que ce gâteau provenait d’un lot fabriqué immédiatement après la fabrication d’un lot de gâteaux au chocolat au lait, expliquant la contamination du chocolat noir par le lait. Un Western Blot a été réalisé à partir des différentes parties du gâteau. Depuis sa mise en place, l’étiquetage systématique des produits contenant des allergènes alimentaires à DO a amélioré la qualité de vie des patients allergiques. Les produits artisanaux, qui bénéficient d’une aura positive auprès des consommateurs, sont souvent issus d’entreprises familiales artisanales qui ont plus de difficultés, qu’une grande entreprise, à assurer l’absence de contamination des produits. Il faut rester vigilant sur la fiabilité de l’étiquetage des denrées alimentaires qui n’est pas réglementé à ce jour. L’éducation thérapeutique des patients allergiques est fondamentale tout au long du suivi.