Исследована адсорбция бычьего сывороточного альбумина и бычьего гемоглобина на силикалите-1 и монослоях лецитина и холестерина на поверхности силикалита. Получены изотермы адсорбции и определены предельные величины адсорбции, которые составляют 90, 75 и 60 мг/г для БСА и 35, 27 и 25 мг/г для гемоглобина на образцах силикалит, холестерин/силикалит и лецитин/силикалит соответственно. В системе лецитин/силикалит белки адсорбируются как на липиде, так и на силикалите. В системе холестерин/силикалит адсорбция белков происходит только на монослое липида. По данным ИК-спектроскопии в результате адсорбции увеличивается доля неупорядоченных фрагментов во вторичной структуре белка.

Показано, что величина адсорбции ?-галактозидазы грибов Aspergillus oryzae на мезопористых и бипористых кремнеземных и алюмосиликатных адсорбентах и скорость процесса увеличивается с ростом диаметра пор адсорбента. Установлено, что в зависимости от текстуры адсорбента меняется также и вид изотерм адсорбции; константа Михаэлиса в реакции гидролиза о-нитрофенил-?-D-галактопиранозида возрастает от 0.3 мМ для фермента в растворе до 0.4–0.5 мМ для фермента на поверхности. Сделан вывод, что максимальной активностью обладает ?-галактозидаза на поверхности бипористых адсорбентов.

Проведено сравнительное изучение кинетики адсорбции гемоглобина на силохроме и синтезированных кремнеземах с бимодальным распределением пор. Установлен механизм адсорбции и показано наличие обратимой стадии. Из экспериментальных данных определены константы скорости адсорбции, десорбции и необратимого связывания. Показано влияние условий синтеза на кинетические закономерности адсорбционного процесса.

Установлено, что адсорбция лизоцима на силохроме протекает по двухстадийной схеме, включающей равновесную адсорбцию и необратимое многоточечное связывание, осложненное ассоциацией белка на поверхности. Показано, что в зависимости от рН происходит существенное изменение механизма адсорбции. Плотность монослоя увеличивается с ростом рН в интервале 6–10. Вычислены константы скорости адсорбции и площадки, занимаемые молекулой белка при различных значениях рН.

При исследовании адсорбции пероксидазы на десяти силикатных адсорбентах, алюмосиликате и оксиде алюминия показано, что ее величина зависит как от параметров пористой структуры, так и природы адсорбента. Максимальные величины адсорбции получены на бипористых силикатных адсорбентах и бипористом алюмосиликате. Установлено, что адсорбционные слои пероксидазы на этих адсорбентах обладают и лучшими каталитическими свойствами. Показано, что удельная активность фермента зависит от степени заполнения поверхности.